美国犹他大学Yang Li研究团队的一项最新研究发现了类肽残基形成多样、高稳定性的胶原三重螺旋。相关论文近日发表于《美国化学会志》。
在这里，该课题组研究人员描述了N—取代甘氨酸(N-glys)，也称为类肽残基，表现出类似或大于脯氨酸的一般三螺旋倾向，使稳定的三螺旋胶原模拟肽(CMPs)的合成具有前所未有的侧链多样性。在原子分辨晶体结构、圆二色性和计算表征的支持下，研究人员研究了超过30个含有N-gly的CMPs发现，N-glys稳定三螺旋主要是通过空间上将单个链预组织成聚脯氨酸—II螺旋。研究组证明了带有奇异侧链(包括可点击的炔和光敏侧链)的N—甘氨酸使CMPs能够用于功能应用，包括对细胞黏附和迁移的时空控制。研究揭示的结构原理为新一代胶原模拟疗法和材料提供了机会。
研究人员表示，作为核糖体中唯一编码N取代氨基酸，脯氨酸促进了独特的二级蛋白质结构。胶原蛋白是人体中含量最丰富的蛋白质，其高脯氨酸含量对形成其标志性的三螺旋结构至关重要。
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